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La proteína TRIM21 es una ligasa de ubiquitina-proteína tipo E3, que desempeña un papel crucial en el sistema inmunitario. La estructura de TRIM21 está organizada en varios dominios proteicos funcionales específicos que facilitan su función de reconocimiento y señalización para la degradación de proteínas.
Fuentes: es.wikipedia.org
Dominio PRY/SPRY (también llamado B30.2): se encuentra en el extremo C-terminal, el dominio PRY/SPRY es el responsable de la unión a anticuerpos. Esta capacidad le permite que TRIM21 actuar como un receptor intracelular de anticuerpos, detectando patógenos envueltos de anticuerpos que han ingresado en la célula. Esta interacción es esencial para la activación de la respuesta inmunitaria mediada por TRIM21, que involucra la ubiquitinación de complejos patógeno-anticuerpo para su eliminación. La estructura cuenta con varias secuencias de aminoácidos hélice alfa que envuelven a una lámina beta. Dominio RING (Really Interesting New Gene), se encuentra en el extremo N-terminal de la proteína y su función principal es la actividad de ubiquitinación (edición covalente de ubiquitina a otras proteínas). Este dominio tiene una conformación de bucle estable, conocida como (finger fold). Su estabilidad proviene de la presencia de aminoácidos Cisteína e Histidina que se unen a iones de Zinc creando una estructura tridimensional. Concretamente, es la unión de una Histidina y dos Cisteínas a dos iones de Zinc la que da la rigidez al dominio. Dominio B-box: participa en la estabilización estructural y en la especificidad de la unión con otras proteínas. Se relaciona con la regulación de la actividad de la TRIM21, facilitando su interacción con proteínas antivirales y otros componentes del sistema inmunitario. El dominio B-box tiene una estructura parecida al dominio RING anteriormente mencionado.
Fuentes: es.wikipedia.org
Aunque difiere en el patrón de Histidinas y Cisteínas, el resultado es también una estructura (finger fold). Dominio Coiled-Coil: este dominio permite la dimerización y oligomerización de la proteína, lo cual es importante para su función. La capacidad de dimerización aumenta la estabilidad de TRIM21 y le facilita formar complejos funcionales en la célula. Este dominio también contribuye a la especificidad de sus interacciones con otras proteínas. El dominio Coiled-Coil está compuesto por dominios hélice alfa que se unen entre ellos, mediante las cadenas laterales, formando una estructura helicoidal muy estable. Este dominio en su mayoría presenta secuencias repetidas de 7 residuos entre los cuales se encuentran algunos aminoácidos hidrofóbicos que permiten la interacción entre las diferentes hélices alfa.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Función == El número EC es 2.3.2 (aminoaciltransferasas). La proteína Trim21 se describió en un primer momento como un autoantígeno en enfermedades reumáticas del sistema inmunitario, pero en los últimos años se ha descubierto que su función más importante forma parte del proceso de modificaciones postraduccionales relacionadas con la degradación de las proteínas.
Fuentes: es.wikipedia.org
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La investigación sobre Péptido se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Péptido)
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